[생화학 논문 번역] The Mechanism of Hsp70 Chaperone(entropic) pulling the model together

1. 서론

Hsp70은 세포 내에서 단백질의 안정성과 품질 관리를 담당하는 핵심적인 분자 샤페인으로서, 다양한 생명현상에 매우 중요한 역할을 한다. 연구에 따르면, 세포 내 단백질 중 약 30% 이상이 제대로 된 접힘 상태를 유지하지 못할 때 Hsp70이 이를 인식하여 재접힘을 유도한다. 또한, 세포가 스트레스 상태에 놓였을 때 Hsp70의 발현이 최대 200배까지 증가하는 것으로 보고되어 있으며, 이는 세포가 스트레스에 대응하는 중요한 방어 기제로 작용한다. Hsp70은 ATP 가수분해 과정에 기반하여, 클라이언트 단백질에 결합하여 에너지 변화와 연관된 역학적 메커니즘을 통해 단백질을 안정화시키거나, 변형된 단백질을 분해 시스템으로 보내는 것에 관여한다. 최근의 연구에서는 Hsp70이 단백질 접힘과 탈접힘 과정에 있어 단백질 군집화를 촉진하는 과정이 엔트로피 변화와 밀접히 연결되어 있다는 사실이 밝혀지고 있다. 특히, Hsp70이 단백질을 당기며 모델을 결합하는 과정은 단백질-단백질 상호작용의 자유 에너지 변화와 관련이 있는데, 이는 엔트로피 증대가 단백질 재접힘 또는 해체 과정을 촉진하는 핵심적인 원리로 작용한다는 가설이다. Hsp70의 작용 메커…