생화학단백질의 구조

α나선은 오른쪽으로 감긴 나선 형태로 꼬인 단백질 사슬 형태의 견고한 막대기 구조이다. 각 아미노산의 N-H그룹과 카르보닐기 사이의 수소 결합형태는 네개의 잔기에 있다. 나선의 한 회전당 3.6개의 아미노산 잔기가 있고 피치(회전당 대응하는 점사이의 거리)는 54nm이다. 아미노산의 R그룹은 나선에서 밖으로 나와 있다. 몇가지 구조적 강제성때문에(펩티드 결합의 견고함과 Φ·Ψ각의 허용되는 한계값) 어떤 아미노산은 α나선 형태로 촉진되지 않는다. 예를 들어 글리신의 R그룹(수소원자)은 단백질 사슬이 너무나 유연할 정도로 작다. 반면 프로린은 N-H결합의 회전을 못하게 하는 견고한 링을 포함하고 있다. 게다가 프로린은 사슬내에 수소결합형태를 가진 유용한 N-H기가 없다. (중요한 섬유단백질인 콜라겐은 많은 프로린 성분을 함유한다. 프로린의 구조적 특성 때문에 각각의 콜라겐은 왼손나선의 단단한 단백질 형태를 갖고 있다.)
많은 전위를 띤 아미노산과 거대한 R그룹을 가진 아미노산 서열은 역시 α나선 구조와 맞지 않는다.
β병풍구조는 둘 또는 그 이상의 단백질 사슬이 차례로 연걸된 형태이다. 나선으로 되어 있기보다는 각 단백질의 잔뜩 펼쳐져 있다. β병풍구조는 인접한 사슬간의 단백질 뼈대인 N-H와 카르보닐기 사이의 결합형태인 수소결합에의해 안정화되어 있다.
β병풍 구조에는 평행과 역평행의 두가지 형태가 있다. 평행β병풍은 단백질 사슬이 같은 방향으로 배열된다. 역평행β병풍 사슬은 반대방향으러 배열된다. 많은 인접한 사슬은 병풍 형태를 이룬다. 복잡한 구조의 이유는 역평행β병풍이 평행β병풍보다 더 안정되어 있기 때문이다. 때때로 두 구조가 섞여있기도 한다.