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아미노산은 염기의 성질을 띠는 아미노기와, 산의 성질을 띠는 카르복실기를 동시에 존재시키므로 아미노산이라 부른다. 아미노기는 염기성이므로 양자를 끌어당기고, 카르복실기는 양자를 제공하는 산이다. 사실상 아미노산이 용액내에 있을때는 이 두기가 서로 상호작용하여 카르복실기의 양자가 아미노기로 전달되면서 아미노산은 이중으로 하전된 이온이 된다.
(2)펩티드 결합
그림 1 펩티드 결합 아미노산은 폴리펩티드를 형성하기 위해서 서로 결합한다. 아미노산의 카르복실기는 다음 아미노산의 아미노기와의 사이에 한 분자의 물이 이탈되면서 연결되어지는데, 그 결합을 펩티드 결합이라고 부른다. 폴리펩티드는 가수분해에 의해서 분리될 수 있는데, 단백질의 분해효소에 의하여 한 분자의 물이 펩티드 결합에 들어가 그 부분의 사슬을 끊는다. 단백질의 완전한 소화를 위해서는 여러 가지 단백질 분해 효소가 요구되는데, 이들 효소는 특정한 아미노산 잔기 사이의 펩티드 결합만을 절단한다.
(3)단백질의 구조
그림 2 단백질(인슐린)의 1차 구조그림 3 α-나선구조의 원자모형 단백질은 수많은 아미노산들이 펩티드결합에 의해 연결된 폴리펩티드이며, 폴리펩티드를 이루는 아미노산의 배열순서를 단백질의 1차 구조라 하는데, 아미노산은 20종 뿐 이지만 이들이 펩티드 결합하여 만드는 단백질은 그 아미노산의 수와 배열 순서에 따라 수많은 종류를 만들 수 있어서 생물체에는 각종 단백질이 존재함을 알 수 있다. 1956년 F.Sanger에 의해 펩티드 호르몬인 인슐린의 1차 구조가 밝혀진 이래, 현재까지 많은 단백질의 1차 구조가 밝혀지고 있다.