단백질의 구조

단백질의 구조

일차구조
모든 단백질은 특별한 아미노산 서열을 갖고 있다. 아미노산 사슬간에 발생하는 상호작용이 삼차원구조를 결정하기 때문에 단백질의 일차구조는 매우 중요하다. 부가적으로 분자정도에 따른 분자기능을 통찰에서 단백질의 아미노산 서열은 비슷한 분자를 결정하는데 사용되어질 수 있다. 비숫한 이미노산 서열과 기능을 가진 단백질들은 상동이라 한다. 상동 단백질들 중 서열 비교는 다른 종류의 유전적 관계를 추적하는데 사용되어왔다. 예를 들어 미트콘드리아의 산화•환원 단백질인 시토크롬c의 서열 상동은 진화연구에서 널리 사용되어 왔다. 많은 종류중에 시토크롬c의 서열비교는 서열보존의 중요함을 나티낸다. 다양하지 않은 것으로 거론되는 모든 단백질의 상동으로 인식되어지는 아미노산 잔기는 단백질의 기능에 필수적인 것으로 추측된다. (heme와 상호작용하는 다양하지 않은 잔기인 시토크롬c는 인산합성기나 어떤 단백질이 에너지 합성에 포함된다.)

이차구조
단백질의 이차구조는 몇가지 반복되는 형식으로 구성되어 있다. 대부분의 보통 가지고 있는 이차구조의 형태는 α나선과 단백질의 골격을 이루는 카르보닐…(생략)